STRUCTURE ET CARACTERISTIQUES DES ENZYMES — Transcript

Présentation détaillée de la structure, caractéristiques et variétés des enzymes, incluant cofacteurs, isoenzymes et mécanismes d'action.

Key Takeaways

La structure tertiaire est essentielle pour la fonction catalytique des enzymes.
Les cofacteurs sont indispensables et peuvent être métalliques ou organiques, influençant l'activité enzymatique.
Les isoenzymes permettent d'identifier la source tissulaire d'une activité enzymatique, utile en médecine.
Les enzymes agissent comme catalyseurs très efficaces sans modifier l'équilibre des réactions.
La structure quaternaire permet la régulation allostérique et la coordination des sous-unités enzymatiques.

Summary

Les enzymes peuvent être protéiques seules ou composées d'une partie protéique et d'un cofacteur (holoenzyme).
La structure des enzymes comprend quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire, avec apparition de la fonction catalytique dès la structure tertiaire.
Le site actif est une cavité interne formée par des résidus hydrophobes, tandis que la structure quaternaire permet l'activité allostérique.
Les cofacteurs, indispensables à l'activité enzymatique, peuvent être inorganiques (ions métalliques) ou organiques (coenzymes, souvent vitamines B).
Les coenzymes peuvent être libres (co-substrats) ou liés (groupements prosthétiques) avec des rôles distincts dans la catalyse.
Les enzymes peuvent être monomériques, oligomériques ou faire partie de complexes multi-enzymatiques, comme la pyruvate déshydrogénase.
Les isoenzymes sont des variantes moléculaires d'une enzyme catalysant la même réaction mais avec des structures et propriétés différentes, utiles en diagnostic clinique.
Exemples cliniques importants incluent la lactate déshydrogénase (LDH) et la créatine kinase (CK), avec leurs isoenzymes spécifiques à certains tissus.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques spécifiques, actifs en faible concentration et retrouvés intacts après réaction.
Elles accélèrent les réactions chimiques sans modifier la constante d'équilibre.

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Speaker A

Salut tout le monde, j'espère que vous allez bien. Toujours dans le chapitre des enzymes, pour cette vidéo, on va voir la structure et les caractéristiques des enzymes. On va commencer par la structure. Alors, certaines enzymes ne sont constituées que d'une partie protéique,

Speaker A

qui assure à la fois la reconnaissance du substrat et sa transformation. Dans ce cas, l'enzyme est dite ou protéique, c'est-à-dire 100 % protéique. Par contre, si l'enzyme contient une partie protéique, ce qu'on appelle la partie enzyme, qui est spécifique de la

Speaker A

fixation du substrat, et une partie non protéique, ce qu'on appelle le cofacteur, qui est spécifique de la réaction catalysée, dans ce cas, l'enzyme est dite hétéroprotéine ou bien holoenzyme. Donc holoenzyme est égal à protéine plus cofacteur.

Speaker A

On va détailler la partie protéique. Plusieurs niveaux d'organisation structurale des protéines sont classés par ordre de complexité croissante. La structure primaire, c'est un enchaînement des acides aminés dans un ordre déterminé selon le gène, puis une structure secondaire, c'est une structure

Speaker A

en hélice alpha et feuillet plissé bêta, puis une structure tertiaire qui est un repliement de la protéine pour former un globule, et enfin une structure quaternaire, c'est une association de plusieurs sous-unités qui peuvent être identiques ou différentes.

Speaker A

Voici un schéma qui représente les différents niveaux d'organisation d'une protéine. Alors, la structure primaire, c'est une séquence, c'est un enchaînement des acides aminés, puis le plus secondaire qui est le premier repliement grâce à des liaisons hydrogènes pour

Speaker A

former l'hélice alpha et le feuillet plissé bêta, puis la structure tertiaire, c'est un deuxième repliement grâce à plusieurs liaisons, par exemple les liaisons ioniques, pour former un globule, et enfin la structure quaternaire qui est une association de plusieurs sous-unités.

Speaker A

À partir de la structure tertiaire, il y a apparition de la fonction catalytique. Donc, pour les protéines solubles, les résidus polaires sont en contact avec le solvant, par contre les résidus hydrophobes sont orientés vers l'intérieur pour former une cavité

Speaker A

interne, ce qu'on appelle le site actif de l'enzyme. Et à partir de la structure quaternaire, il y a apparition de l'activité régulatrice allostérique des enzymes. On peut trouver que chaque protomère, c'est-à-dire chaque sous-unité, peut contenir un site actif

Speaker A

qui peut être identique ou différent, et le polymère peut catalyser des réactions différentes mais coordonnées sur des sous-unités différentes. Je donne un exemple : la tryptophane synthétase, c'est une enzyme formée de 4 sous-unités alpha et bêta.

Speaker A

L'alpha permet cette réaction, transformer les noms de glisse sur une phosphate au nendol plus glycéral des trois phosphates. La bêta permet la synthèse de tryptophane à partir de la série Lendon. Comme il peut exister un site actif à

Speaker A

l'interface des différentes unités, c'est-à-dire un site actif multifonctionnel par rapprochement des sites nécessaires à l'activité catalytique sur chaque protomère. Bien sûr, la dénaturation de l'enzyme, la destruction de la structure paternelle, s'accompagne d'une perte de l'activité biologique. Maintenant, on va

Speaker A

voir la partie non protéique, ce qu'on appelle le cofacteur. Donc, le cofacteur, c'est un corps chimique qui intervient obligatoirement dans une réaction enzymatique et joue plusieurs rôles. Donc, il permet de transporter ou compléter un substrat, accepter un produit et

Speaker A

participer à la structure de l'enzyme. Les cofacteurs peuvent être de nature soit inorganique, c'est-à-dire des ions métalliques actifs, ou bien organique, ce qu'on appelle des coenzymes, ou les deux en même temps. On va commencer par les ions métalliques.

Speaker A

Alors, ils peuvent jouer un rôle soit dans la fixation du substrat et formation d'un complexe organométallique, et peuvent aussi servir de centre actif. L'absence de ces activateurs peut provoquer l'inactivation totale ou partielle de l'enzyme. Je donne un exemple : le zinc, il

Speaker A

permet d'activer la anhydrase carbonique, et le magnésium, il active toutes les kinases. Par contre, le deuxième type, ce sont les coenzymes. Ils ne sont pas de nature protéique, par conséquent ils sont thermostables et ont un faible poids moléculaire, et la plupart possèdent un

Speaker A

ou plusieurs noyaux cycliques ou hétérocycliques. Ils ne sont pas synthétisables par l'homme, c'est-à-dire apportés par l'alimentation. Généralement, ce sont des vitamines du groupe B. Ils sont indispensables à la catalyse en agissant au niveau du site catalytique et transfert d'une molécule

Speaker A

à une autre entité. Ils peuvent transporter soit l'électron, soit le groupe d'atomes ou le prendre transitoirement en charge. Ils ne sont pas responsables de la spécificité, et un coenzyme peut avoir plusieurs enzymes. On distingue deux types de coenzymes :

Speaker A

soit un coenzyme lié ou non à la partie protéique. Si le coenzyme est libre, on l'appelle co-substrat ou bien coenzyme vrai, lié faiblement et de façon transitoire à la protéine par des liaisons non covalentes. Cette liaison

Speaker A

est renouvelée à chaque réaction effectuée. Dans ce cas, la concentration de coenzyme doit être du même ordre de grandeur que celle du substrat, en stœchiométrie. Si le coenzyme est lié, on l'appelle groupement prosthétique, lié fortement à la protéine par des liaisons covalentes.

Speaker A

Leur concentration est nécessairement la même que celle de l'enzyme, c'est-à-dire très petite en nombre catalytique. En résumé, si le coenzyme est libre, donc la concentration doit être la même que celle du substrat, par contre s'il est

Speaker A

lié, la concentration doit être la même que celle de l'enzyme. Maintenant, on va voir les variétés moléculaires des enzymes. On peut avoir des enzymes monomériques, c'est-à-dire formées d'une seule sous-unité. Quand on parle d'une sous-unité ou du protomère,

Speaker A

c'est la même chose. Il adopte donc une structure tertiaire. Exemple : la ribonucléase. On peut avoir des enzymes oligomériques, c'est-à-dire formées de plusieurs sous-unités. On l'appelle dans ce cas un polymère. Il adopte une structure quaternaire. Par exemple, la lactate déshydrogénase. On peut

Speaker A

aussi avoir un complexe multi-enzymatique. Dans ce cas, il est formé de plusieurs enzymes et comme ils ont plusieurs sous-unités dans lesquelles une série d'intermédiaires chimiques reste liée à la surface des molécules enzymatiques, alors que le substrat est transformé en

Speaker A

produit final. L'exemple le plus connu, c'est la pyruvate déshydrogénase dans le cycle de Krebs, qui est un complexe multi-enzymatique de localisation mitochondriale formé de trois enzymes et celles-ci sont des enzymes différentes. Un autre type d'enzyme, ce sont les isoenzymes,

Speaker A

alors ce sont des variétés moléculaires d'une enzyme qui possède une activité catalytique, la même maladie catalyse la même réaction sur les mêmes substrats, mais leur structure est différente. Donc, ils ont une conformation spatiale différente et des propriétés physico-chimiques différentes, par

Speaker A

exemple la mobilité électrophorétique, la stabilité et la sensibilisation à certains effecteurs. Ce sont des enzymes oligomériques constituées de protomères différents où chaque tissu produit un protomère particulier de façon prédominante. Donc, l'organe spécifique à l'origine de l'augmentation de l'activité totale pourra être identifié

Speaker A

par électrophorèse des enzymes. Je m'explique en donnant deux exemples. Deux enzymes qui ont un grand intérêt en clinique, c'est la lactate déshydrogénase et la créatine kinase. Alors, LDH finale a déjà, qui permet transformer le pyruvate en

Speaker A

présence de NADH. C'est une enzyme qui contient 4 sous-unités formées de deux types de protomères différents dans le muscle et le foie. On résout donc 5 isoenzymes séparables par électrophorèse de 1 à 5 selon la

Speaker A

rapidité de la migration. Voici un schéma, c'est une électrophorèse qui permet de distinguer 5 isoenzymes. Alors, LDH 1, elle est formée de 4 sous-unités H. On la trouve principalement dans le cœur. Par contre, la LDH 5, elle est formée de quatre sous-unités M. Dans

Speaker A

ce cas, on la trouve principalement dans le foie et le muscle squelettique.

Speaker A

le cœur alors que la 5 dans le foie et les muscles squelettiques l'évaluation quantitative de chaque variété disons aussi c'est-à-dire le calcul de leur concentration est intéressante en clinique car la tête d'un organe entraîne le passage dans le sérum du

Speaker A

type des enzymes qu'il contient en général la forme tridominante dans le sérum c'est la Albias 2 et un taux de LDH1 plus élevé que celui de ldh2 suggère un idéal c'est un infarctus du myocarde donc c'est des lésions de tissus cardiaques qui libère

Speaker A

cette ils ont enzyme riche en la circulation sanguine le Diagon mais généralement le diagnostic de l'infertuche de myocarde a été remplacée par la mesure de taux de troponine I ou t alors voici un exemple c'est une courbe électrophorique disons enzymes de LDH

Speaker A

d'un patient présentant un infarctus de myocarde alors le schéma ne représente implique très élevé de disons enzymes LDH1 avec un taux de 49 % donc il dépasse les normes qui sont de 18 jusqu'à 30% donc on a un copilo ldh2

Speaker A

généralement c'est la forme prédominant dans le sang car sont les normes entre 35 et 45% on passe maintenant au deuxième exemple c'est les enzyme c'est la créatine kinase qui permet de phosphoryler la créatine en créatine phosphate donc c'est une enzyme d'origine musculaire

Speaker A

une cardique et cérébral qui est catalyse le transfert d'un phosphate de l'ATP sur la créatine permettant ainsi le stockage d'énergie en vue de la contraction musculaire contrairement à LDH la Ceka c'est une enzyme diminuerite contient deux sociétés la M musc et BCO qui forme en

Speaker A

associant trois ISO enzyme alors la Sega bébé 100% dans le cerveau la CECA MMM 96% dans le muscle squelettique et aussi 4% la cité MB et le myocarde 60% de ckmm et 40% de ces cafés de petites quantités de 6 enzymes sont

Speaker A

également observés dans d'autres tissus [Musique] gastro-intestinal l'utérus prostate rein et le foie le principal intérêt de cette ils ont de cette ils ont enzyme de cet enzymes c'est le dosage de la cecamp pourquoi pour aider au diagnostic de

Speaker A

l'idiam pour distinguer une IDM d'une embolipole pulmonaire en fait dans le cas d'une embolie pulmonaire on peut retrouver une C4 hôtel élevée mais la C4b elle est normale aussi pour surveiller l'évolution d'une nécrose biancardique ou l'état du myocarde après

Speaker A

chirurgie à cœur ouvert on passe maintenant un autre type d'enzyme c'est les hymogènes ou bien le pro enzyme c'est des protéines qui sont fabriqués et sécrétées sous forme de précurseur inactif inactive appelée zimogènes la conversion d'une enzymatures fait appel à une protéolisme

Speaker A

sélective qui va démasquer le site actif initialement caché par exemple des psychogènes lorsqu'ils Chevigny de police se transforme en pépine tripsychinogène en tryptine qui motryptinogène le dernier type d'enzymes c'est les ribosymes ce sont des acides nucléiques de type ARN qui présente une activité

Speaker A

catalytique hautement spécifique du substrat bien qui ne soit pas des protéines il répondent à tous les critères classiques de la définition d'une langue il catalyse la transe et stérification et l'hydrolyse des liaisons phosphodiestérase dans la molécule d'ARN et joue un rôle clé dans

Speaker A

les étapes des visages des intro hada on a fini avec la structure des enzymes maintenant on va voir les caractéristiques alors l'enzyme se distingue d'un catalyseur chimique par sa spécificité son efficacité et sa régulation alors la spécificité les enzymes possèdent une double

Speaker A

spécificité un spécificide d'action c'est-à-dire elle est spécifique d'une réaction c'est à dire qu'elle catalyse toujours la même transformation se produisant sur les mêmes corps chimiques initiaux par exemple esterraz pour les liaisons externes piptidas pour les liaisons tidiques deuxième type c'est la spécificité de

Speaker A

substrat se définit comme la capacité d'une enzyme à faire la différence entre deux substrats théoriquement une seule réaction possible sur un seuil mais on réalité on va trouver une enzyme qui peut agir sur plusieurs un ou plusieurs substrats donc par conséquent on peut

Speaker A

distinguer une spécificité large c'est à dire une enzyme agit plus en moins sur une grande variété de substrat je donne un exemple exocchinase qu'il faut spoiles plusieurs exos dans le glucose par contre si l'enzyme ne transforme qu'un seul

Speaker A

substrat dans ce cas on parlera d'une spécificité étroite ou la absolue je donne un exemple la glucokinase qui phosphorie seulement le glucose deuxième type c'est l'efficacité si je définis un catalyseur le catalyseur il augmente la vitesse de réaction chimique

Speaker A

sans modifier la constante d'équilibre deuxièmement il est actif en faible concentration et il retrouve intact à la fin de la réaction les enzymes sont donc des catalyseurs biologiques qui sont plus actifs que les catalyseurs chimiques exprimées par l'activité catalytique qui

Speaker A

correspond en termes turn over number c'est le temps de le taux de roulement pour une enzyme à un seul site actif vers l'état c'est la fréquence à laquelle l'enzyme établit l'acte catalytique c'est le nombre de fois par seconde lorsqu'il est saturé par le

Speaker A

substrat les enzymes sont capables de multiplier la vitesse d'une réaction exergonique par des facteurs très élevés de l'ordre de 106 jusqu'à 1000 et ce dont des conditions plus douces compatibles avec les phénomènes biologiques par exemple la nidrace carbonique c'est une enzyme qui permet

Speaker A

la synthèse d'acide carbonique la constante d'équilibre allait de 0,03 alors dans des conditions sont catalyseur elle permet de former 001 mol d'acide carbonique par 0,33 molle de CO2 par contre si on le met avec un catalyseur enzymatique elle permet de former jusqu'à 105 molles

Speaker A

d'acide carbonique par 3,3 x 106 Mo de CO2 donc remarque la vitesse de la réaction est augmentée de 207 mais la constante d'équilibre elle est toujours la même les enzymes accélèrent la réaction mais n'affectent pas l'équilibre de la réaction ça c'est

Speaker A

important le dernier le dernier type c'est la régulation donc certains enzymes modifient leur activité catalytique en réponse à des signaux métaboliques ce qui permet d'ajuster donc de l'offre métabolique à la demande cellulaire les activités catalytiques des enzymes varient en fonction en réponse au

Speaker A

concentration de substances autre que leur substrat et produit ces processus de régulation incluent le contrôle à l'hostérique la modification qu'on va la désensiles et la variation des quantités d'enzymes synthétisées et merci pour votre attention

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Frequently Asked Questions

Qu'est-ce qu'une holoenzyme ?

Une holoenzyme est une enzyme composée d'une partie protéique appelée apoenzyme et d'une partie non protéique appelée cofacteur, nécessaire à son activité catalytique.

Quelle est la différence entre un coenzyme libre et un groupement prosthétique ?

Un coenzyme libre, ou co-substrat, se lie faiblement et transitoirement à l'enzyme et doit être présent en concentration équivalente au substrat, tandis qu'un groupement prosthétique est lié de façon covalente et stable, en concentration équivalente à l'enzyme.

Comment les isoenzymes sont-elles utilisées en médecine ?

Les isoenzymes, variantes d'une même enzyme avec des structures différentes, permettent d'identifier l'origine tissulaire d'une activité enzymatique, utile notamment pour diagnostiquer des lésions spécifiques comme un infarctus du myocarde.

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