LA CATALYSE ENZYMATIQUE — Transcript

Introduction à la catalyse enzymatique, mécanismes, site actif et rôle des enzymes dans l'accélération des réactions biochimiques.

Key Takeaways

Les enzymes accélèrent les réactions biochimiques en abaissant l'énergie d'activation.
Le site actif est une cavité tridimensionnelle spécifique où se fixe le substrat et où a lieu la catalyse.
La catalyse enzymatique permet d'atteindre plus rapidement l'équilibre réactionnel sans modifier l'équilibre thermodynamique.
Les interactions entre enzyme et substrat sont spécifiques et impliquent divers types de liaisons chimiques.
Les cofacteurs et acides aminés auxiliaires jouent un rôle clé dans l'orientation et la flexibilité du substrat.

Summary

Définition et mécanisme de la réaction enzymatique via la formation du complexe enzyme-substrat (ES).
Différence entre substrat et produit dans une réaction catalysée par une enzyme.
Rôle de la catalyse enzymatique pour augmenter la vitesse d'obtention de l'équilibre réactionnel.
Explication de l'énergie libre d'activation (Delta G) et comment l'enzyme abaisse cette barrière énergétique.
Illustration avec l'exemple de l'hydrolyse du peroxyde d'hydrogène (H2O2) et la réduction de l'énergie d'activation par la catalase.
Description du site actif de l'enzyme, sa structure tridimensionnelle et la spécificité de la liaison enzyme-substrat.
Rôle des acides aminés dans le site actif, incluant les acides aminés catalytiques, auxiliaires et contributaires.
Nature des liaisons enzyme-substrat : liaisons polaires, électrostatiques, hydrogènes, Van der Waals et hydrophobes.
Importance de la flexibilité et de la disposition précise des atomes dans le site actif pour la catalyse.
Les enzymes créent une nouvelle voie réactionnelle avec une énergie d'activation plus faible, facilitant la réaction.

Chapters

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Speaker A

Salut tout le monde, j'espère que vous allez bien. Toujours dans le chapitre des enzymes, on va voir la catalyse enzymatique. On va voir ensemble la réaction enzymatique. Alors, une réaction enzymatique, elle résulte de la combinaison d'une enzyme E avec son substrat S. L'enzyme plus le substrat nous forme un complexe ES qui, par la suite, transforme le substrat en produit P avec libération de l'enzyme qui va retrouver sa structure primaire.

Speaker A

substrat s l'enzyme plus le substrat nous forme incomplète es qui par la suite transforme le substrat en produit B avec libération de l'enzyme qui va retrouver sa structure primaire alors le sens de la réaction elle est de gauche à droite mais on peut

Speaker A

Alors, le sens de la réaction, elle est de gauche à droite, mais on peut avoir une réaction réversible, c'est-à-dire que le produit peut devenir le substrat.

Speaker A

une molécule qui apparaît au cours d'une réaction cat par une Enzy le cofacteur schnaf la vidéo précédente on a Pixie des atomes aux molécules qui interviennent dans la réaction mais ne sont pas transformés définitivement à la fin il interviennent pour transporter le

Speaker A

Alors, quelle définition ? Le substrat, c'est quoi ? C'est une molécule qui rentre dans une réaction pour être transformée grâce à l'action catalytique d'une enzyme. Par contre, le produit, c'est une molécule qui apparaît au cours d'une réaction catalysée par une enzyme.

Speaker A

obtenir alors la catalyse permet d'augmenter la vitesse pour obtenir cet équilibre alors le principe on va parler sur la différence d'énergie libre ce qu'on appelle la Delta g donc Delta gna c'est d'une différence d'énergie entre les réactifs et les

Speaker A

Le cofacteur, schéma de la vidéo précédente, on a parlé des atomes, des molécules qui interviennent dans la réaction mais ne sont pas transformés définitivement à la fin. Ils interviennent pour transporter le substrat, recevoir le produit ou comme participant à la structure de l'enzyme.

Speaker A

dire en absence d'enzyme alors les réactives se transforment en produit bien sûr en passant par un état de transition l'état de conscience qu'on appelle la différence d'énergie libre d'activation l'énergie elle est plus élevée que les substrats et le produit

Speaker A

Maintenant, on va voir la catalyse enzymatique. Alors, c'est quoi la catalyse ? C'est un processus pour augmenter la vitesse d'obtention de l'équilibre réactionnel, parce que dans une réaction, il y a un équilibre à obtenir. Alors, la catalyse permet d'augmenter la vitesse pour obtenir cet équilibre.

Speaker A

réaction chimique en absence d'enzy mais en présence dans une la deltaji elle va diminuer donc ce qui facilite ce qui facilite l'état de transition donc on peut dire que l'enzyme il crée une nouvelle voie de réaction dans la

Speaker A

Alors, le principe, on va parler de la différence d'énergie libre, ce qu'on appelle la Delta G. Donc, Delta G, c'est une différence d'énergie entre les réactifs et les produits qui explique un équilibre, mais pas la vitesse à laquelle cet équilibre est atteint.

Speaker A

période des boules qui sont qui sont dans le compartiment 1 ils doivent passer dans le compartiment B donc on a besoin beaucoup d'énergie mais par contre en présence d'enzymes elle va diminuer donc on va fournir un peu d'énergie pour les avoir dans le

Speaker A

Je m'explique par ce schéma qui est un diagramme d'état de transition, donc une réaction chimique. Donc, rien, c'est un diagramme qui représente une réaction chimique, c'est-à-dire en absence d'enzyme. Alors, les réactifs se transforment en produit, bien sûr, en passant par un état de transition, l'état de conscience qu'on appelle la différence d'énergie libre d'activation. L'énergie est plus élevée que les substrats et le produit.

Speaker A

l'hydrolyse de H2O2 le peroxyde d'hydrogène en H2O et l'oxygène donc l'énergie d'activation allée de 75 joules par mois en absence de catalyseur 49 en présence des catalyseurs chimiques par contre en présence de catalas l'enzyme l'énergie d'active d'activation nécessaire pour la décomposition de H2O2

Speaker A

Par contre, une réaction en présence des enzymes, c'est-à-dire en présence des biocatalyseurs, ils vont abaisser la barrière énergétique en facilitant la formation de l'état de transition. L'intrant, la première courbe qu'on a vue tout à l'heure, la bleue, c'est une réaction chimique en absence d'enzyme, mais en présence d'enzyme, la Delta G va diminuer, ce qui facilite l'état de transition.

Speaker A

les consignes et où a lieu la réaction c'est-à-dire la catalyse enzymatique alors le site actif c'est une cavité très démentielle elle constitue des acides aminés qui sont éloignés les uns des autres dans une structure active de l'enzyme c'est à dire l'enzyme

Speaker A

Donc, on peut dire que l'enzyme crée une nouvelle voie de réaction dans laquelle la Delta G est plus faible que celle de l'avant empruntée en absence d'enzyme. Donc, les enzymes sont des catalyseurs permettant d'augmenter la vitesse d'une réaction en abaissant la barrière d'activation de la réaction.

Speaker A

auxiliaires auxiliaire à ADO il permettent l'orientation de substrat et de la flexibilité de la structure deuxième site c'est le site catalytique il contient des acides aminés de contacts qui sont directement impliqués de la formation et la rupture des liens

Speaker A

Je vais expliquer cette barrière par ces deux images. Alors, la période des boules qui sont dans le compartiment 1, ils doivent passer dans le compartiment B. Donc, on a besoin de beaucoup d'énergie, mais par contre, en présence d'enzymes, elle va diminuer. Donc, on va fournir un peu d'énergie pour les avoir dans le compartiment B.

Speaker A

d'acide aminés ce sont les acides aminés contributaires au choix impliqué dans le maintien de la consommation particulière de cette activité donc je rappelle l'analyse acides aminés auxiliaire pour orienter le substrat et ça c'est terminé de contact qu'il implique directement

Speaker A

Un exemple, l'image a dit que représente un sportif, c'est-à-dire il va fournir moins d'énergie. Par exemple, en présence de la Russie, au lieu, en absence d'enzymes, il doit fournir beaucoup d'énergie.

Speaker A

les autres acides amies dans d'autres rôles par exemple la structure de lentille la régulation et l'interview avec d'autres protéines dans la plupart des enzymes le site actif hada il se trouve Jean souffrant d'une fente aux poches au niveau d'une zone hydrophobe de la

Speaker A

Un autre exemple, l'hydrolyse de H2O2, le peroxyde d'hydrogène en H2O et l'oxygène. Donc, l'énergie d'activation est de 75 joules par mole en absence de catalyseur, 49 en présence des catalyseurs chimiques. Par contre, en présence de catalase, l'enzyme, l'énergie d'activation nécessaire pour la décomposition de H2O2 est seulement de 8,4 joules par mole.

Speaker A

la liaison la liaison elle est souvent polaire bien sûr c'est des elle fait intervenir des chaînes latérales des acides aminés polaires donc elles sont donc en valentes par un train c'est des liaisons électrostatiques les liaisons hydrogènes et les forces de vanderworld et les

Speaker A

Maintenant, on va parler du site actif et de la catalyse enzymatique. Le site actif, c'est quoi ? C'est une région où se fixe un ou plusieurs substrats et les coenzymes, et où a lieu la réaction, c'est-à-dire la catalyse enzymatique.

Speaker A

catalyse enzymatique elle dépend de la disposition très précisément définie les attentes du site actif alors vous avez l'enzy qui possède un site actif une structure très particulière avec un la structure de substrat donc de spécificité mais dans il y a on doit

Speaker A

Alors, le site actif, c'est une cavité très dimensionnelle. Elle constitue des acides aminés qui sont éloignés les uns des autres dans la structure active de l'enzyme. C'est-à-dire que l'enzyme a une structure tertiaire ou quaternaire, mais le site actif a une cavité tridimensionnelle.

Speaker A

alors une substrat c'est la clé ou l'enzyme donc le site actif dans le site actif de l'insigne c'est la serrure c'est à dire le substrat il est complémentaire au site actif de l'enzyme par contre on sait que l'enzyme elle n'est pas rigide

Speaker A

Dans le site actif, il y a un site de fixation, ce qu'on appelle un site de reconnaissance de substrat ou encore des acides aminés auxiliaires. Ils permettent l'orientation du substrat et la flexibilité de la structure.

Speaker A

voyez bien habile la structure de substrat la structure de cette actif qui est vraiment différente de la structure de substratuko une fois le substrat il approche de ils vont adapter une structure complémentaire le site actif il a un rôle catalytique

Speaker A

Le deuxième site, c'est le site catalytique. Il contient des acides aminés de contact qui sont directement impliqués dans la formation et la rupture des liens chimiques.

Speaker A

enzymatique comme une réaction de réarrangement intrant moléculaire maintenant on passe au mécanisme catalytique on va parler sur la catalyse acide passe les groupes en fonctionnels et unisables des chaînes latérales ou des groupes en prothétiques contribuent à la catalyse

Speaker A

Donc, les résidus, les acides aminés, sont souvent localisés dans le fond de la cavité et, dans la majorité des cas, possèdent des chaînes latérales ioniques, par exemple, estérases, les insistent, une série de N-H, mais on peut avoir un troisième type d'acides aminés. Ce sont les acides aminés contributaires au choix, impliqués dans le maintien de la conformation particulière de cette activité.

Speaker A

par contre la catalyse basique générale il y a une abstraction d'un proton c'est à dire un acide aminé basique du site actif de l'enzyme il va fixer un proton par contre la catalyse acide un acide aminé acide du site actif allons-y il va perdre un

Speaker A

Donc, je rappelle, les acides aminés auxiliaires pour orienter le substrat, et ça, c'est terminé. Les acides aminés de contact qui impliquent directement dans la réaction, dans la réaction enzymatique, et les acides aminés contributaires pour maintenir la conformation tridimensionnelle du site actif.

Speaker A

et listidine 119 du site actif il agisse de façon concertée comme acide et l'autre comme une base là il fixe à la cheville sur l'autre il perd la plus ce qu'on appelle le mécanisme ainsi de base il y a aussi la catalyse covalente

Speaker A

Maintenant, sa localisation. Le site actif occupe vraiment un volume très réduit du volume total de l'enzyme.

Speaker A

par exemple on a deux types les métallons enzymes qui possèdent des ions métalliques fortement liées par exemple le faire faire cuivre zinc etc et les enzymes activées par des ions qui sont faiblement liés en solution par exemple le soutien potassium magnésium ou

Speaker A

Les autres acides aminés ont d'autres rôles, par exemple, la structure de l'enzyme, la régulation et l'interaction avec d'autres protéines.

Speaker A

absence de magnésium les charges or tendance à repousser les pains d'électrons des groupes nucléophiles on passe maintenant au facteurs influençant la catalyse enzymatique les facteurs physiocochimiques on a premièrement la température qui a deux effets sur la réaction des hématiques à

Speaker A

Dans la plupart des enzymes, le site actif se trouve dans une fente ou une poche au niveau d'une zone hydrophobe de la protéine. Néanmoins, on peut retrouver des acides aminés polaires nécessaires à la catalyse.

Speaker A

elle augmente beaucoup il y a une dénaturation de la structure secondaire et tertiaire voici un schéma qui nous représente l'activité de l'ancienne en fonction de la température augmente plus l'activité enzymatique elle augmente jusqu'à obtenir une activité enzymatique maximale

Speaker A

Et on peut retrouver des sites actifs de certains enzymes multimériques. Les enzymes sont des complexes avec plusieurs unités. Elles peuvent se retrouver à l'interface des sous-unités.

Speaker A

est proche de son degré par exemple l'impact polymérase qu'on utilise en PCA voici de la courbe qui ne représente les thermophiles alors elle a plus la température l'approche de 50 degrés plus on approche d'une activité enzymatique maximale le

Speaker A

La nature des liaisons enzyme-substrat, la liaison est souvent polaire, bien sûr. Elle fait intervenir des chaînes latérales des acides aminés polaires. Donc, elles sont donc en valence par un train, ce sont des liaisons électrostatiques, les liaisons hydrogènes et les forces de Van der Waals, et les liaisons hydrophobes.

Speaker A

l'influence sur l'activité de l'enzyme alors la résultante de ces deux effets se traduit par une courbe ce qu'on appelle RDA c'est la courbe en cloche passons par une valeur maximale pour un pH optimal la courbe elle représente la

Speaker A

Malgré ça, on peut retrouver des liaisons covalentes, mais sont transitoires, qui peuvent se former au cours de la catalyse.

Speaker A

extrêmes par exemple la pepsine qui est une enzyme gastrique elle est très active en PH acide un ph2 et la tripe sin qui est une enzyme intestinale son activité maximale elle est en elle est en PH neuf en résumé les enzymes sont des protéines

Speaker A

On va parler de la spécificité de la liaison. Alors, la spécificité de l'enzyme pour son substrat, c'est une caractéristique de la catalyse enzymatique. Elle dépend de la disposition très précisément définie des atomes du site actif.

Speaker A

une régulation certains enzymes sont actives par eux-mêmes d'autres ont besoin d'un convecteur qui peut être organique ou une organique il agisse en diminuant l'énergie libre d'activation si la partagez en mettant en jeu plusieurs mécanismes c'est la catalyse acide basse la catalyse covalente et la

Speaker A

Alors, vous avez l'enzyme qui possède un site actif, une structure très particulière avec la structure du substrat, donc de spécificité, mais il doit y avoir une complémentarité géométrique et électronique avec un ajustement induit.

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Frequently Asked Questions

Qu'est-ce qu'une réaction enzymatique ?

Une réaction enzymatique résulte de la formation d'un complexe enzyme-substrat (ES) qui transforme le substrat en produit tout en libérant l'enzyme intacte.

Comment les enzymes accélèrent-elles les réactions chimiques ?

Les enzymes abaissent l'énergie d'activation nécessaire pour atteindre l'état de transition, créant ainsi une nouvelle voie réactionnelle plus rapide.

Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?

Le site actif est une cavité tridimensionnelle spécifique de l'enzyme où se fixe le substrat et où se déroule la catalyse enzymatique grâce à une disposition précise des acides aminés.

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