CATABOLISME DU GLYCOGENE : GLYCOGENOLYSE — Transcript

Cours détaillé sur le catabolisme du glycogène, la glycogénolyse, ses enzymes, voies, régulations et pathologies associées.

Key Takeaways

La glycogénolyse est essentielle pour fournir du glucose aux tissus glucodépendants et pour l'énergie musculaire.
Elle se déroule via deux voies principales, avec une régulation fine par allostérie et phosphorylation.
Les enzymes spécifiques permettent la dégradation séquentielle du glycogène en glucose-1-phosphate puis glucose utilisable.
Le foie et le muscle ont des rôles distincts dans la gestion du glucose issu du glycogène.
Les déficits enzymatiques dans la glycogénolyse entraînent des maladies métaboliques graves comme la maladie de Pompe.

Summary

Présentation du catabolisme du glycogène, distinction entre catabolisme digestif et tissulaire.
Description des enzymes digestives : alpha-amylase, enzyme débroussante, maltase.
Explication des deux voies de glycogénolyse tissulaire : phosphorolytique cytoplasmique et hydrolytique lysosomale.
Rôle du foie et du muscle dans la glycogénolyse et la gestion du glucose.
Détail des réactions enzymatiques clés : glycogène phosphorylase, transfert de résidus, alpha-1,6-glucosidase.
Différences dans le métabolisme du glucose entre muscle et foie, notamment phosphorylation et utilisation.
Régulation de la glycogénolyse par mécanismes allostériques et modifications covalentes.
Impact des hormones sur la régulation enzymatique de la glycogénolyse.
Présentation des maladies liées au déficit enzymatique, notamment la maladie de Pompe et autres glycogénoses.
Importance physiologique de la glycogénolyse pour le maintien de la glycémie et l'énergie musculaire.

Chapters

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Speaker A

Salut tout le monde, j'espère que vous allez bien. Je vais continuer le cours d'AL glycogène. La dernière fois, on a vu la synthèse du glycogène, le catabolisme, ce qu'on appelle la glycogénolyse. Alors, le catabolisme du glycogène, c'est un ensemble de réactions

Speaker A

permettant la dégradation complète du glycogène en glucose. Il peut être digestif, c'est-à-dire qu'il concerne le glycogène exogène d'origine alimentaire, bien sûr qu'il est non régulé, et tissulaire, il concerne le glycogène endogène, c'est la glycogénolyse qui est régulée en permanence.

Speaker A

Alors, on va voir le catabolisme digestif du glycogène. Donc, c'est une hydrolyse enzymatique catalysée par trois types d'enzymes. On a alpha amylase [Musique] 4 glucides, c'est-à-dire elle va hydrolyser les liaisons, c'est-à-dire elle coupe à l'intérieur de la chaîne spécifique du déglucose à

Speaker A

l'hydrolyse de façon aléatoire les liaisons intra-jeunes. Elle fera un cas du glycogène. La deuxième enzyme, c'est l'enzyme débroussante, c'est une alpha amylase, c'est-à-dire elle coupe les liaisons, elle va insister à les branchements. Et la troisième, c'est la

Speaker A

maltase, à l'hydrolyse le maltose en deux, en deux glucose. Le deuxième type sur le catabolisme tissulaire du glycogène, c'est la glycogénolyse. Donc, il existe deux voies : une voie cytoplasmique, on l'appelle phosphorolytique, ou une voie de hydrolyse pour la glycogène. C'est une

Speaker A

voie mineure qui a un rôle inconnu. L'enzyme maltase acide, elle va produire le glucose libre qui n'est pas phosphorylé. Le déficit de cette enzyme est responsable de la maladie de Pompe, la maladie de Pompe, glycogénose de type 2. Donc, la dégradation lysosomale

Speaker A

produit du glucose non phosphorylé, à l'inverse de la glycogénolyse qui est toujours libre. Elle va produire du glucose phosphorylé à partir d'une phase, à partir d'une phase fournie. Donc, elle va produire des glucoses qui peuvent soit participer à la glycolyse

Speaker A

pour fournir de l'ATP, soit être déphosphorylés pour donner du glucose, c'est le glucose libre. Donc, elle a lieu dans le foie et le muscle. Alors, le foie, le but de la glycogénolyse, c'est d'alimenter les

Speaker A

tissus périphériques glucodépendants en glucose, par exemple le cerveau, et maintenir un taux constant et physiologique du glucose dans le sang proche de 0,8 grammes par litre. Par contre, la glycogénolyse dans le muscle, le but est de

Speaker A

produire le glucose qui va être consommé sur place, parce qu'on a plus que le muscle, la seule source d'approvisionnement de l'énergie, c'est la glycolyse. C'est une voie à 4 étapes communes entre le foie et le muscle, avec une étape

Speaker A

supplémentaire pour le foie. On va voir maintenant les séquences des réactions enzymatiques. Donc, la première réaction, c'est la phase fourniture du glycogène par glycogène phosphorylase d'une molécule organique par l'ajout d'un Pi. Le Pi, c'est quoi ? C'est le phosphate, et l'organique aide la réaction

Speaker A

catalysée par glycogène phosphorylase pyridoxale. Donc, glycogène de glucose plus le Pi, il va nous donner glycogène phosphorylé, donc sur le carbone 1, donc glucose-1-phosphate. À l'inverse de la

Speaker A

glycogénolyse lysosomale qu'on applique, elle va produire un glucose non phosphorylé.

Speaker A

Donc, l'arrêt de la réaction à environ 4 résidus de glucose de chaque côté de la ramification alpha-1,6. La structure résultante est appelée d'extrémité. La structure du glycogène principale, c'est-à-dire les unités de déglucose sont liées par des liaisons

Speaker A

alpha-1,4. Si la liaison alpha-1,6, c'est le beurre, c'est le point de branchement. Maintenant, les extrémités non réductrices. Alors, la réaction, la réaction de phosphorolise du glycogène, donc elle nous permet de produire le glucose-1-phosphate, donc à

Speaker A

partir de l'extrémité non réductrice, et la réaction s'arrête 4 résidus de chaque côté de la ramification. Puis, il y a un transfert d'un bloc, il y a un transfert d'un bloc de trois résidus par les glycosyltransférases. Elle va cliver la liaison glucosidique alpha-1,6

Speaker A

entre deux résidus adjacents d'une branche, ce qui permet l'exposition du résidu au point de branchement. Je n'explique, on habite la première, la phase moralisée permet de produire le glucose-1-phosphate, les molécules d'eau à partir de l'extrémité non réductrice.

Speaker A

Après, on a la phosphorolise qui s'arrête 4 résidus de chaque côté de la ramification. Ça tire le côté Adam, côté Adam a pris la deuxième réaction. Pendant, il y a un transfert d'un bloc de trois résidus, trois résidus à la chaîne radicale

Speaker A

de branchement. Le bloc Ada, c'est-à-dire il va être transféré sur la chaîne principale. Du coup, on va exposer le point de branchement. On a juste une seule molécule de glucose, puis l'hydrolyse de la liaison,

Speaker A

ce qui permet l'opération d'un résidu glucose non phosphorylé. Alors, on oublie qu'il y a un transfert d'un bloc sur la chaîne principale avec exposition du point de branchement. Maintenant, l'enzyme, l'alpha-1,6-glucosidase, elle va cliver la liaison alpha et la liaison alpha-1,6-oblicosidique, donc ce

Speaker A

qui nous permet de libérer le glucose non phosphorylé, à l'inverse de la phosphorolise, à partir de l'extrémité non réductrice. Elle libère des unités de déglucose sur le carbone 1, c'est le glucose non phosphorylé. Alors, dans le muscle, le glucose est

Speaker A

libéré dans le muscle, glucose libéré est phosphorylé en glucose-6-phosphate par l’hexokinase qui a une forte affinité pour ce substrat, mais dans le foie, il est peu phosphorylé par la glucokinase qui n'a pour lui qu'une faible affinité. À la différence entre

Speaker A

l'hexokinase et la glucokinase, la différence entre les deux. Puis, il y aura une isomérisation du glucose-1-phosphate en glucose-6-phosphate. Alors, le glucose-6-phosphate qu'on a déjà eu la première réaction dans la phosphorylise, il va subir une isomérisation par phosphoglucomutase. Alors, dans le muscle, dans le muscle, le glucose-6-phosphate

Speaker A

il rentre en glycolyse. Maintenant, l'hydrolyse du glucose-6-phosphate en glucose. Alors, l'enzyme, c'est la glucose-6-phosphatase localisée dans le réticulum endoplasmique du foie, du rein, de l'intestin. Elle est absente dans le

Speaker A

muscle. Donc, à la réaction glycogénèse, donc sur glucose, il est contrairement au glucose phosphorylé, diffuse facilement hors de la cellule et sera capté prioritairement par le cerveau et le muscle squelettique. Alors, on a vu déjà vu courte à la glycolyse.

Speaker A

L'intérêt de la phosphorylation du glucose, on applique le phosphate chargé négativement, et il permet de piéger le glucose à l'intérieur de la cellule, donc il ne peut pas traverser la membrane plasmique. À l'inverse, le glucose libre, il peut diffuser facilement, donc ce qui

Speaker A

permet donc ce qui permet la mise en disposition du glucose pour les tissus périphériques glucodépendants, surtout le cerveau. On va passer maintenant à la régulation de la glycogénolyse. On a deux types de régulation : régulation allostérique et par modifications covalentes.

Speaker A

Pour la régulation allostérique, la glycogène existe en deux formes, deux mal glycogènes. Chacune de ces formes, on va retrouver l'état pendule de faible affinité pour glycogène, donc inactif, relâché. Elle a une forte affinité pour le glycogène, donc actif sous forme

Speaker A

phosphorylée. L'équilibre en faveur de T, c'est-à-dire la forme type peu active, donc non phosphorylée, et la forme phosphorylée. L'équilibre de l'enzyme est en faveur de la forme relâchée qui active. Cette enzyme est dimérique, c'est-à-dire présente deux génies, qui dans le foie

Speaker A

les quatre unités, dans le muscle, le muscle il dégrade le glucose-6-phosphate pour produire de l'énergie en vue d'une contraction. La glycogénolyse sera activée par l'AMP, c'est un signal de besoin d'énergie, c'est-à-dire la cellule ne dispose pas de

Speaker A

l'énergie, et par des ions calcium qui déclenchent la contraction. Donc là, il stimule la production de glucose. Par contre, l'ATP biologique et le glucose-6-phosphate, c'est-à-dire que la cellule elle dispose de l'énergie. Par la suite, on aura, on n'a pas besoin

Speaker A

de produire de glucose. En ce qui concerne la régulation par modification covalente, le glucagon et adrénaline activent l'énzyme et inactivent la protéine.

Speaker A

glucose dans le sang alors les deux hormones à dos ils vont stimuler le kinaste qui transfère c'est des enzymes qui fixent un phosphate sur une autre enzyme donc dans ce cas la protéine qui NASA elle va fausse fourrer le glycogène elle va

Speaker A

faussurer en même temps le glycogène synthase et le glycogène phosphorylase le glycogène syntaxe une fois phosphorie les dire le phosphate il se fixe elle devient inactive à l'inverse lorsqu'il est glycogène phosphorylaces il est phosphorie et les actif à la bonne applique lorsque

Speaker A

deux voix lorsque on sait que une devoir fonctionne alternativement c'est-à-dire lorsqu'une voix a le tactile l'autre elle est inactive aussi entre la clinique la glycolyse et la nébuleux ils peuvent pas c'est-à-dire on peut pas avoir les deux en même temps

Speaker A

alors donc le glutagan lorsqu'il va inactiver le glycogène synthèse donc on va inhiber la glyco génogenèse par contre le glycogène donc il va dégrader le glycogène donc augmenter le glucose dans le sang et c'est ça le but par contre l'insuline c'est une hormone

Speaker A

hypoglycémiante c'est-à-dire elle va diminuer le glucose dans le sang elle va stimule une fausse patate la phosphatase lorsque elle arrache le phosphate du glycogène synthèse elle devient active c'est à dire on va activer la clico gynogenèse la synthèse du glycogène par contre

Speaker A

lorsqu'elle le phosphate du glycogène phosphorylase cette enseigne devient inactive c'est à dire on va inhiber la dégradation du glycogène donc ce qui nous permet de stocker le glucose j'espère que c'est clair maintenant on va voir les glycos gênos

Speaker A

c'est à dire les pathologies liées aux établissement sont des maladies héréditaires rares dû à une anomalie du métabolisme du glycogène affectant sa synthèse la sa dégradation son utilisation de la glycolyse ou bien son métabolisme misérable elles sont caractérisées par

Speaker A

l'accumulation intracellulaire du glycogène anormal en quantité où il a en qualité en raison de déficit d'une enzyme ou d'un transporteur impliqué dans son métabolisme elle se présente avec atteinte hépatique ou musculaire parfois on peut avoir les deux une

Speaker A

attaque du foie et du muscle alors le diagnostic de ces pathologies de ces glycogénoses repose sur la clinique si on a une hépatomégalie ça tire augmentation du volume du foie et potonie faiblesse musculaire repose sur la biologie on voit doser la glycémie

Speaker A

lactate acide urique Sidonie piquante repose sur une approche histochimique c'est à dire dosage de glycogène dans les globules blancs et approche dynamique c'est l'épreuve de charge par les glucagonale lactose et les preuves des formes même si l'examen de circule

Speaker A

c'est le dosage de l'activité enzymatique dans un milieu biologique spécifique dans les cellules sanguines fibroblast cultivées et surtout la biologie moléculaire qui permet de confirmer le diagnostic un indivisible enzymatique enzymatique par la recherche d'une mutation du gène un schéma qui ne un schéma qui nous

Speaker A

représente à la fois l'agricolis la synthèse du glycogène ainsi sa dégradation ainsi les enzymes les catalysent les réactions et le déficit de ces sons ne donne la glycogène je vous donne par exemple alors par exemple donc le glucosystose

Speaker A

patate elle permet d'hydroliser phosphate en glucose le déficit de cette enzyme alors dans les microsomes du foie s'appelle la glycogénose de type A par exemple le déficit de maltase acide donc qui permet de libérer le glucose donc le déficit de cette enzyme appelée

Speaker A

glycogynose de type 2 par exemple un ancien débranchant le déficita c'est glycogène [Musique] déficit en paix tokinase glycogénose type 7 etc en résumé le glycogène c'est un polymère ramifié formé de résidus de glucose est une forme de réserve d'énergie aisément

Speaker A

mobilisable et les prisons en compte quantités dans le foyer du muscle le métabolisme il comprend la glycogénogénèse c'est la synthèse du glycogène l'enzyme clé c'est la glycogène synthèse et la glycogénolyse c'est la dégradation du glycogène pour donner le glucose l'encyclée c'est la

Speaker A

glycogène phosphorieuse ces deux processus sont finement réguliers par des hormones c'est l'adrénaline glucagon qui stimule la dégradation du glycogène par activation de la phosphorie glace et inhibition de la sainte de la synthèse tandis qu'une insuline a des effets

Speaker A

inverses des défauts génétiques touchant les enzymes du métabolisme du glycogène sont responsables de glycogénos et j'espère que c'est clair et merci pour votre attention

Topics:glycogénolysecatabolisme du glycogèneglycogèneenzymes digestivesglycolyserégulation enzymatiquemaladie de Pompeglycogénosefoiemuscle

Frequently Asked Questions

Quelle est la différence entre le catabolisme digestif et tissulaire du glycogène ?

Le catabolisme digestif concerne le glycogène exogène d'origine alimentaire et n'est pas régulé, tandis que le catabolisme tissulaire, appelé glycogénolyse, concerne le glycogène endogène et est régulé en permanence.

Quelles enzymes sont impliquées dans la dégradation du glycogène digestif ?

Trois enzymes principales interviennent : l'alpha-amylase qui hydrolyse les liaisons internes, l'enzyme débroussante qui agit sur les branchements, et la maltase qui hydrolyse le maltose en glucose.

Comment la glycogénolyse est-elle régulée dans le muscle ?

Elle est activée par l'AMP, signal de besoin énergétique, et par les ions calcium déclenchant la contraction musculaire, tandis que l'ATP et le glucose-6-phosphate inhibent la glycogénolyse lorsque l'énergie est suffisante.

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