Speaker A
Metabolismo 1. Vamos a hablar de conceptos generales, ATP y enzimas.
Explicación detallada del metabolismo, ATP y enzimas para preparación selectividad y PCE en biología.
Key Takeaways
- El metabolismo celular comprende reacciones anabólicas y catabólicas que se complementan energéticamente.
- El ATP es la principal molécula portadora de energía en la célula, con una estructura y función específicas.
- Las enzimas son esenciales para acelerar las reacciones metabólicas, actuando como biocatalizadores altamente específicos.
- Existen diferentes tipos de enzimas según su composición, y el centro activo es clave para su función catalítica.
- La síntesis de ATP se realiza mediante varios mecanismos, incluyendo la fosforilación oxidativa y la fotofosforilación en plantas.
Summary
- Definición general del metabolismo como conjunto de reacciones químicas celulares, incluyendo catabolismo y anabolismo.
- El anabolismo sintetiza biomoléculas usando energía y agentes reductores, mientras que el catabolismo degrada moléculas para liberar energía.
- El ATP actúa como moneda energética, intermediario entre catabolismo y anabolismo, y su estructura química se describe en detalle.
- Se explican las fuentes de energía para la síntesis de ATP: fosforilación a nivel de sustrato, fosforilación oxidativa y fotofosforilación.
- Las enzimas son biocatalizadores que aceleran reacciones disminuyendo la energía de activación sin alterar el equilibrio químico.
- Mayoría de enzimas son proteínas globulares con estructura terciaria o cuaternaria, aunque existen excepciones como las ribozimas.
- Se diferencian enzimas simples (solo proteínas) y holoenzimas (proteína más coenzima o cofactor no proteico).
- El centro activo es la región específica de la enzima donde se une el sustrato, facilitando la catálisis mediante interacciones específicas.
- Importancia de la especificidad enzimática y la función de aminoácidos catalíticos para la transformación del sustrato en producto.
- Se mencionan procesos metabólicos clave como fotosíntesis, glucólisis, ciclo de Krebs y biosíntesis de macromoléculas.
Full Transcript — Download SRT & Markdown
Speaker A
En catabolismo, el metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas que suceden en el interior celular.
Speaker A
Metabolismo es la suma del catabolismo más el anabolismo.
Speaker A
El anabolismo sería la síntesis de biomoléculas orgánicas a partir de moléculas más sencillas.
Speaker A
Requiere una fuente de energía, que son las reacciones de tipo endergónicas endotérmicas y una fuente de electrones, que es el poder reductor o los agentes reductores.
Speaker A
El catabolismo sería la degradación de biomoléculas orgánicas para la obtención de energía útil para las actividades celulares.
Speaker A
Desprende energía, por lo tanto se lleva se producirán reacciones de tipo exotérmicas y desprenden electrones o hidrógenos por acción de un agente oxidante.
Speaker A
Dos tipos de rutas dependiendo de finalidad.
Speaker A
Hay rutas que son catabólicas, que son rutas de degradación que van a liberar energía.
Speaker A
Y luego por el otro lado tenemos las reacciones anabólicas.
Speaker A
Que son reacciones de síntesis que van a consumir energía.
Speaker A
Por lo tanto, aquí se da un sistema biológico que es eminentemente isotermo.
Speaker A
Para conducir procesos vitales que requieren energía, utiliza el acoplamiento entre procesos de forma que parte de la energía que se conserva como energía de enlace de tipo químico en forma de ATP.
Speaker A
Ejemplos de reacciones anabólicas sería la fotosíntesis.
Speaker A
El anabolismo, que es un tipo de anabolismo de tipo autótrofo.
Speaker A
La biosíntesis de DNA.
Speaker A
Biosíntesis de RNA ribosómico.
Speaker A
Biosíntesis de RNA transferente.
Speaker A
Proceso de traducción.
Speaker A
Proceso de síntesis de proteínas.
Speaker A
Proceso de transcripción.
Speaker A
Y también procesos como la biosíntesis de lípidos o la síntesis de glucógeno a partir de glucosa.
Speaker A
Ejemplos de reacciones de tipo anabólicas o, perdón, de reacciones, ejemplos de tipo catabólicas.
Speaker A
Serían la glucólisis, la fermentación de la glucosa, la beta oxidación de ácidos grasos.
Speaker A
Y los procesos de respiración celular como el ciclo de Krebs y la fosforilación oxidativa.
Speaker A
Vamos a hablar del ATP como intermediario energético entre el catabolismo y el anabolismo.
Speaker A
Nosotros gastamos el ATP y esa forma de energía útil para el trabajo celular.
Speaker A
Como el anabolismo, el transporte activo, el movimiento y la reproducción.
Speaker A
Y al gastarlo se genera ADP más fosfato.
Speaker A
Si nosotros queremos fabricar ATP, muchas veces el ATP se fabrica a partir de ADP y fosfato.
Speaker A
Y así obtendríamos ATP.
Speaker A
El concepto de reacción acoplada sirve también para entender el papel que tiene el ATP en el metabolismo y la función termodinámica de esta molécula, que vamos a llamar moneda energética.
Speaker A
El ATP contiene tres grupos fosfato, alfa, beta y gamma.
Speaker A
Unidos a la adenosina.
Speaker A
El fosfato alfa está unido al carbono 5 de la ribosa mediante un enlace fosfoéster.
Speaker A
Los enlaces entre alfa y beta y beta y gamma son enlaces fosfoanhídrido y frecuentemente se denominan, no muy correctamente, como enlaces rico-energéticos.
Speaker A
¿Por qué digo que no es una forma correcta de decirlo?
Speaker A
Porque realmente no sucede un proceso de hidrólisis a nivel celular.
Speaker A
Lo que sucede es un son elementos de alta transferencia.
Speaker A
Lo que pasa es que se transfiere fosfato.
Speaker A
No se hidroliza, no se rompe el enlace.
Speaker A
Por eso decimos que mal llamados o muy correctamente rico-energéticos.
Speaker A
En vivo el ATP al ser una molécula con carga negativa, formará complejos con compuestos que apantallan esa carga.
Speaker A
Por ejemplo, como iones de magnesio.
Speaker A
Ahora bien, esta misma molécula de ATP.
Speaker A
Si le quitamos un fosfato, o sea, si, perdón.
Speaker A
Si tiene los tres fosfatos, sería adenosina 5 trifosfato.
Speaker A
Si tiene dos fosfatos, será adenosina 5 difosfato.
Speaker A
Y si solo tiene un fosfato, será adenosina 5 monofosfato o AMP.
Speaker A
De acuerdo, esto también es importante saberlo.
Speaker A
¿Cuáles son las fuentes de energía para la síntesis de ATP?
Speaker A
Primero, la fosforilación a nivel de sustrato.
Speaker A
Es la energía aportada por la degradación de un metabolito intermedio.
Speaker A
También decimos los bioquímicos que en realidad la fosforilación a nivel de sustrato.
Speaker A
Es una reacción catalizada que produce como producto ATP.
Speaker A
Normalmente esto se lleva a cabo por enzimas de naturaleza quinasa.
Speaker A
Que son las que median la fosforilación a través del ATP.
Speaker A
Por otro lado, tenemos la mayoría del poder del ATP que se produce en la célula.
Speaker A
Por medio de fosforilación oxidativa.
Speaker A
Que es el proceso realmente de respiración celular.
Speaker A
Que hablaremos más adelante.
Speaker A
Esa energía aportada en un proceso oxidativo que se produce en la membrana mitocondrial interna.
Speaker A
Más adelante hablaremos del proceso y hablaremos cómo obtenemos ATP.
Speaker A
Y también hablaremos de la teoría quimiosmótica de Mitchell.
Speaker A
Otra forma de producir ATP, pero ya esto a nivel de células vegetales.
Speaker A
Sería el proceso de fotofosforilación.
Speaker A
Que es la energía aportada por la luz en un proceso que ocurre en los tilacoides de los cloroplastos.
Speaker A
Por lo tanto, la fotofosforilación es un proceso que sucede en plantas.
Speaker A
En células eucariotas de tipo vegetal.
Speaker A
Vamos a hablar de las enzimas.
Speaker A
El metabolismo requiere de la participación de biocatalizadores.
Speaker A
Las enzimas.
Speaker A
Los catalizadores son sustancias que lo que hacen es acelerar una reacción química.
Speaker A
Un catalizador siempre no va a afectar al equilibrio químico.
Speaker A
Lo único que va a hacer es aumentar la velocidad de la reacción química.
Speaker A
Por lo tanto, las enzimas son lo que llamamos los biocatalizadores biológicos.
Speaker A
Lo que van a hacer es acelerar una reacción química o llevarla a cabo.
Speaker A
La reacción se acelera, básicamente, porque una enzima lo que hace es disminuir la energía de activación.
Speaker A
Y con lo y con lo cual favorece que la reacción se lleva a cabo más rápido y por lo tanto se alcance el estado de transición.
Speaker A
Las reacciones del metabolismo celular están catalizadas por sustancias de naturaleza proteica.
Speaker A
Tenemos que decir que la mayoría de las enzimas son de naturaleza proteica.
Speaker A
Pero cuidado, no podemos generalizar.
Speaker A
Porque excepcionalmente puede haber RNA con actividad catalítica.
Speaker A
Como el caso de la ribozimas.
Speaker A
Pero sí que podemos decir que la mayoría son de naturaleza proteica.
Speaker A
Pero no podemos decir que son todas.
Speaker A
Por lo tanto, también tenemos que comentar que al ser de naturaleza proteica.
Speaker A
Serán proteínas con una estructura de tipo terciaria o cuaternaria.
Speaker A
Y por lo tanto, son proteínas también de tipo globular.
Speaker A
Y pueden estar asociadas a partes no proteicas, que sería los grupos prostéticos o los cofactores enzimáticos.
Speaker A
Que sería la parte no proteica de una enzima en este caso.
Speaker A
Que hablaremos de las holoenzimas.
Speaker A
Que tienen presente su coenzima.
Speaker A
Vamos a hablar de la naturaleza de las enzimas.
Speaker A
La mayoría, lo que comentaba antes.
Speaker A
Son de naturaleza proteica, a excepción de las ribozimas.
Speaker A
Que son RNA con capacidad catalítica.
Speaker A
Por un lado, tenemos las enzimas simples, que están constituidas exclusivamente por aminoácidos.
Speaker A
Por proteínas, son exclusivamente proteicas.
Speaker A
Y por otro lado, tenemos las proteínas complejas o holoenzimas.
Speaker A
Que tienen una parte proteica, que es la apoenzima.
Speaker A
Y una parte no proteica, que es la coenzima.
Speaker A
De hecho, cuando la parte no proteica es una molécula orgánica.
Speaker A
Decimos que es una coenzima.
Speaker A
También esa parte no proteica podría ser un ión metálico.
Speaker A
O un le denominamos, por lo tanto, cofactor.
Speaker A
Que puede ser podría ser calcio, magnesio, zinc.
Speaker A
O normalmente un catión de tipo metálico.
Speaker A
Vamos a hablar del centro activo.
Speaker A
El centro activo es la región de la enzima donde se une la enzima con su sustrato.
Speaker A
Vale, que de hecho es una localización que suele ser pequeña.
Speaker A
Donde hay, digamos, aminoácidos de fijación de sustrato que van a orientar el sustrato para que se reconozca de manera específica.
Speaker A
También aquí podrían participar interacciones de tipo débil.
Speaker A
Como los puentes de hidrógeno.
Speaker A
Por lo tanto, lo que hacen los aminoácidos catalíticos es que disminuyen la energía de activación.
Speaker A
Catalizando el proceso y permitiendo la transformación del sustrato en producto.
Speaker A
Por lo tanto, el centro activo es una zona pequeña del enzima, es una hendidura tridimensional.
Speaker A
Donde va a encajar el sustrato.
Speaker A
Y también va a haber una especificidad de sustrato.
Speaker A
Las enzimas son específicas por su sustrato.
Speaker A
No reconocen otra cosa que no sea su sustrato.
Speaker A
Y esa especificidad se da por las interacciones de tipo débil, como fuerzas de Van der Waals.
Speaker A
Interacciones hidrofóbicas y los puentes de hidrógeno.
Speaker A
Aquí tenemos un ejemplo del centro activo de la acetilcolinesterasa.
Speaker A
Vale, la acetilcolinesterasa es una enzima hidrolítica.
Speaker A
Que presenta especificidad estereoquímica.
Speaker A
De hecho, hay enzimas que incluso son tan específicas que pueden incluso identificar estereoisómeros.
Speaker A
Vale, entonces la especificidad es química.
Speaker A
Porque el sustrato y la enzima poseen grupos que pueden enlazarse por afinidad electrónica.
Speaker A
Por interacciones de tipo débil.
Speaker A
Y puede ser también estérica o espacial porque sus geometrías son complementarias.
Speaker A
Bueno, como apunte, la acetilcolina es un neurotransmisor que tras unirse a los receptores de la neurona postsináptica.
Speaker A
Debe ser degradado para permitir la transmisión de un nuevo impulso nervioso.
Speaker A
Por lo tanto, la acetilcolinesterasa es una enzima que degrada acetilcolina.
Speaker A
Vale, porque la acetilcolina sería un neurotransmisor.
Speaker A
Y además un neurotransmisor muy importante para los procesos de contracción muscular.
Speaker A
En realidad este concepto es de fisiología, fisiología humana.
Speaker A
Que estudiaréis en la universidad.
Speaker A
Pero bueno, ya sabemos este concepto.
Speaker A
Lo hemos utilizado como ejemplo.
Speaker A
¿Cuáles son los mecanismos de acción de una enzima?
Speaker A
Vamos a ver los modelos.
Speaker A
Hay dos tipos de modelo, el modelo de ajuste inducido y el modelo de llave guante.
Speaker A
Bueno, en realidad sería ajuste inducido.
Speaker A
También se le puede llamar mano-guante.
Speaker A
Y también está el, por ejemplo, el de Fisher.
Speaker A
Que es el de llave y cerradura.
Speaker A
En el modelo de ajuste inducido o guante-mano, también se puede decir.
Speaker A
En realidad hay un reconocimiento molecular dinámico.
Speaker A
La complementariedad estérica o espacial entre un sustrato y el centro activo no es absoluta.
Speaker A
Porque, eh, digamos que hay un reconocimiento molecular dinámico.
Speaker A
Es digamos que la enzima se adapta un poco a su sustrato.
Speaker A
Luego puede haber otro modelo, que sería, por ejemplo, el de Fisher.
Speaker A
El de llave y cerradura.
Speaker A
Que en el cual el sustrato y la enzima son completamente son muy complementarios.
Speaker A
Y entonces hay un reconocimiento perfecto.
Speaker A
Luego está el mecanismo de acción de las enzimas.
Speaker A
Nosotros tenemos la enzima que se junta con el sustrato.
Speaker A
Sería la fase de unión a sustrato en ese punto.
Speaker A
Y luego formaremos el complejo enzima-sustrato.
Speaker A
De la formación del complejo enzima-sustrato es un proceso reversible.
Speaker A
Pero luego la fase catalítica, complejo enzima-sustrato.
Speaker A
Nos va a dar la enzima y después el producto.
Speaker A
Esta esta parte no es reversible.
Speaker A
Esto es muy importante entenderlo.
Speaker A
Básicamente lo que va a pasar es que la enzima se va a acoplar el sustrato por medio del centro activo.
Speaker A
Constituyendo el complejo enzima-sustrato.
Speaker A
Y en el seno de la enzima, el sustrato o sustratos es transformado en producto.
Speaker A
Liberándose la enzima, la enzima se recupera.
Speaker A
Sin haber sufrido incluso transformación alguno, pudiendo iniciar de nuevo el proceso catalítico.
Speaker A
Por lo tanto, esto también es importante a nivel fisiológico.
Speaker A
Porque las células no requieren altas concentraciones de enzimas.
Speaker A
Las enzimas son específicas por su sustrato.
Speaker A
Pues el sustrato se acopla específicamente a determinadas regiones de la enzima.
Speaker A
De la enzima conocida como centros activos.
Speaker A
Vamos a hablar de la nomenclatura de las enzimas.
Speaker A
Normalmente, hay varios tipos de de de nomenclatura.
Speaker A
Estaría la tradicional, sistemática.
Speaker A
De hecho, se parece mucho a una nomenclatura química.
Speaker A
Pero la más clásica, la tradicional, sería el nombre del sustrato.
Speaker A
Más la acción específica más el sufijo asa.
Speaker A
Por ejemplo, ATP sintetasa.
Speaker A
ADN polimerasa.
Speaker A
Piruvato deshidrogenasa.
Speaker A
De acuerdo, aunque es verdad que algunas enzimas.
Speaker A
Pueden conservar su nombre tradicional.
Speaker A
De hecho, el nombre tradicional era si usaban agua.
Speaker A
Si usaban agua se ponía el sufijo asa.
Speaker A
Y si no lo usaban se ponía la reacción que catalizan.
Speaker A
De acuerdo, pero hoy en día normalmente se utiliza el nombre del sustrato más la acción específica más el sufijo asa.
Speaker A
La clasificación de las enzimas.
Speaker A
Luego en la universidad estudiaréis la clasificación del enzyme commission.
Speaker A
Incluso tendréis que familiarizaros con la numeración de las enzimas.
Speaker A
Pero en este curso no es necesario.
Speaker A
Pero sí que debemos conocer los tipos de enzimas que nos podemos encontrar.
Speaker A
Tenemos por un lado las oxidorreductasas.
Speaker A
Que son las que catalizan reacciones de oxidación y reducción.
Speaker A
Ejemplo, tendríamos la piruvato deshidrogenasa.
Speaker A
Luego tenemos enzimas de tipo transferasas.
Speaker A
Que transfieren grupos químicos.
Speaker A
Por ejemplo, las transaminasas.
Speaker A
Que a nivel de patocito que transfieren grupo amino.
Speaker A
Las peptidil transferasas que que hacen transfieren enlace peptídico en el ribosoma.
Speaker A
Luego por otro lado, tenemos las hidrolasas.
Speaker A
Que son enzimas digestivas o hidrolíticas.
Speaker A
Por ejemplo, la pepsina, la tripsina.
Speaker A
Luego están las liasas.
Speaker A
Eh, lo que hacen es generar dobles enlaces.
Speaker A
Luego por otro lado, tenemos las isomerasas.
Speaker A
Que lo que hacen es reestructurar la molécula con los mismos átomos, pero dar lugar a otra molécula distinta.
Speaker A
Con el mismo peso molecular y con el mismo la misma fórmula empírica, por así decirlo.
Speaker A
Luego tenemos las ligasas o sintetasas.
Speaker A
Que son las que catalizan la formación de enlaces.
Speaker A
Por ejemplo, la DNA ligasa.
Speaker A
Y en cuanto a sintetasas, podríamos tener la DNA polimerasa.
Speaker A
Vale.
Speaker A
Vamos a hablar de las coenzimas.
Speaker A
Vale, las coenzimas, cuando hemos hablado de la holoenzima.
Speaker A
La coenzima sería la parte no proteica de una de una holoenzima.
Speaker A
Esta coenzima podría ser, cuando se llama coenzimas de naturaleza orgánica.
Speaker A
Por lo tanto, son sustancias orgánicas no proteicas que van a cooperar con las enzimas de diversos modos.
Speaker A
Primero, son sitios adicionales muchas veces de fijación de sustrato.
Speaker A
O van a cooperar en la catálisis.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
También es verdad que las puede ciertas coenzimas podrían determinar el tipo de reacción.
Speaker A
Por ejemplo, si son reacciones de óxido-reducción o de hidrólisis.
Speaker A
Y por lo tanto, también es importante para la especificidad del sustrato.
Speaker A
O de la especificidad de la enzima por el sustrato.
Speaker A
A veces estos compuestos químicos que no son proteicos, pero son compuestos orgánicos.
Speaker A
Pueden ser termoestables al no ser de naturaleza proteica.
Speaker A
Y ejemplos de coenzimas serían, por ejemplo, las vitaminas.
Speaker A
De hecho, su carencia puede provocar enfermedades porque pasaría que la enzima que es responsable de un proceso catalítico.
Speaker A
Importante a nivel metabólico no funcionará.
Speaker A
Por ejemplo, el déficit de vitamina C, de acuerdo, que genera el escorbuto.
Speaker A
Es debido a que necesitamos la vitamina C como cofactor enzimático de la prolil hidroxilasa y la lisil hidroxilasa.
Speaker A
Que son enzimas muy importantes para la síntesis de colágeno.
Speaker A
De acuerdo, esto es importante, las vitaminas, su carencia puede producir enfermedades.
Speaker A
Vamos a hablar de ciertos cofactores enzimáticos.
Speaker A
Por ejemplo, el NAD+, que es la nicotinamida adenín dinucleótido.
Speaker A
También tenemos aquí lo que tenemos que ver que es un nucleótido de adenosina.
Speaker A
De acuerdo, que también tiene un nucleótido de nicotinamida.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
Y son enzimas, son coenzimas, perdón, de enzimas oxidorreductasas.
Speaker A
Normalmente cuando se utiliza este cofactor suele llamarse estas enzimas.
Speaker A
Lo que sea deshidrogenasa.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
Luego tenemos el FAD.
Speaker A
Que es el flavín adenín dinucleótido.
Speaker A
O que es también tiene una adenosina y un nucleótido de riboflavina o vitamina B2.
Speaker A
Sería otro ejemplo de cofactor enzimático.
Speaker A
También es muy interesante porque se utilizan muchas enzimas de naturaleza oxidorreductasa también.
Speaker A
Luego tenemos la coenzima A.
Speaker A
Que tiene tiene un grupo tiol.
Speaker A
Tiene el ácido pantoténico, que es de la vitamina B del grupo.
Speaker A
La vitamina del grupo B.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
Y esto sería, por ejemplo, un cofactor enzimático muy importante a nivel de metabolismo.
Speaker A
Por ejemplo, a nivel del ciclo de Krebs.
Speaker A
O, por ejemplo, el proceso de la descarboxilación oxidativa del piruvato.
Speaker A
Para la obtención de acetil-CoA.
Speaker A
Por lo tanto, la acetil-CoA tiene coenzima A.
Speaker A
Que es muy importante para el metabolismo intermedio.
Speaker A
Bueno, ahora vamos a hablar de los factores que pueden afectar a la actividad de una enzima.
Speaker A
¿Cuáles son esos factores?
Speaker A
Esos factores pueden ser la temperatura.
Speaker A
Pueden ser que es la temperatura sería un factor físico.
Speaker A
Y luego podría ser el pH, que es un factor químico.
Speaker A
Las enzimas, por su naturaleza proteica, son desnaturalizables por la acción de factores físicos y químicos.
Speaker A
Físicos como la temperatura o la presión.
Speaker A
Y químicos como los cambios extremos de pH.
Speaker A
Normalmente la actividad óptima de una enzima se representa como una campana de Gauss.
Speaker A
Como veis en la diapositiva.
Speaker A
De acuerdo, por lo tanto, el pico de la campana arriba del todo indica la máxima actividad de la enzima.
Speaker A
Y por lo tanto, vemos en qué punto la enzima tiene una actividad mayor.
Speaker A
Hay que decir una cosa, por ejemplo, aquí he puesto la imagen de, por ejemplo.
Speaker A
Eh, la actividad enzimática en función de la temperatura.
Speaker A
Veis aquí que la campana, conforme va aumentando la temperatura, vemos que una temperatura de actividad óptima.
Speaker A
Está en torno a 37 Celsius, vemos que conforme sube la temperatura.
Speaker A
Vemos que la actividad decrece, es debido a que la proteína se está empezando a desnaturalizar.
Speaker A
¿Quiere decir que todas las enzimas se van a desnaturalizar a un pH mayor que 37?
Speaker A
No.
Speaker A
Es decir, ser muy conscientes de que los factores que afectan a la actividad enzimática.
Speaker A
Hacen referencia a una enzima específica.
Speaker A
¿Qué quiere decir eso?
Speaker A
Todas las enzimas tienen una máxima actividad a 37 grados.
Speaker A
No.
Speaker A
Por ejemplo, en las enzimas fisiológicas sí que tienen una temperatura óptima a 37 grados.
Speaker A
Pero puede haber alguna proteína o alguna enzima que tenga una actividad óptica a diferente temperatura.
Speaker A
Por supuesto.
Speaker A
Tenemos el caso de la Taqman, de la Taq polimerasa de la PCR.
Speaker A
Esas enzimas son capaces de aguantar hasta 72 grados, 90 y pico grados.
Speaker A
De 72 a 92 en actividad óptima.
Speaker A
Lo que quiero decir es que la actividad óptima de una enzima depende de la enzima que estés hablando.
Speaker A
De acuerdo, entonces no podemos generalizar diciendo que a más de 37 grados.
Speaker A
No funciona bien todas las enzimas.
Speaker A
Lo mismo para el pH.
Speaker A
Aquí, por ejemplo, en la diapositiva he puesto, por ejemplo.
Speaker A
Eh, la pepsina, la fosfatasa alcalina y la tripsina.
Speaker A
De acuerdo, fijaros que la pepsina tiene un máximo de actividad a pH2.
Speaker A
Ahora bien, si yo cojo una enzima como la fosfatasa alcalina o pH2, pues a lo mejor la desnaturalizo.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
Lo que os comentaba antes, la especificidad.
Speaker A
O la actividad enzimática, en este caso, máxima de la enzima.
Speaker A
Se debe por el tipo de enzima.
Speaker A
Hay enzimas que tienen un rango de actividad a pH ácido.
Speaker A
Y funciona muy bien a pH ácido.
Speaker A
Pero otras en ese mismo rango, incluso se podrían desnaturalizar.
Speaker A
Aquí he puesto un ejemplo de la pepsina, pH también ácido, pH sobre 2.
Speaker A
Luego la tripsina que necesita un pH neutro para funcionar.
Speaker A
Y la fosfatasa alcalina que tira más hacia un pH básico.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
Por lo tanto, luego también es verdad.
Speaker A
Que no podemos generalizar porque incluso también hay enzimas excepcionalmente.
Speaker A
Que no pueden verse afectadas por los cambios de pH.
Speaker A
Como el caso de la papaína.
Speaker A
Es decir, que hay que ir con mucho ojo de cuando redactemos en el examen, evitar las generalizaciones.
Speaker A
No se puede generalizar con estos conceptos porque siempre hay excepciones.
Speaker A
Vamos a hablar de la cinética enzimática.
Speaker A
La cinética química estudia la velocidad de las reacciones químicas.
Speaker A
Y la enzimología estudia la cinética de las enzimas.
Speaker A
De acuerdo, entonces la velocidad de una reacción enzimática se puede medir por dos formas.
Speaker A
Primera, midiendo la variación de la concentración de sustrato transformado en una unidad de tiempo.
Speaker A
Lógicamente, la concentración de sustrato va a decrecer con el tiempo.
Speaker A
Y va a ir transformándose en producto.
Speaker A
Otra manera sería midiendo la variación de la concentración de producto de la reacción por unidad de tiempo.
Speaker A
Por ejemplo, aquí lo que vamos a ver es que la concentración de producto va a aumentar progresivamente.
Speaker A
Luego la aparición de producto o desaparición de producto se puede medir de manera espectro.
Speaker A
Se puede medir espectroscópicamente.
Speaker A
Es decir, se puede utilizar espectrometría para determinar, eh, por ejemplo.
Speaker A
La aparición de producto o incluso la desaparición de producto o la aparición o la desaparición de sustrato.
Speaker A
También se puede medir, de hecho, es una es una técnica muy utilizada en enzimología.
Speaker A
Muy utilizada en la universidad y la típica práctica que vais a hacer en primero de carrera de bioquímica.
Speaker A
Va a ser la determinación enzimática por medio de técnicas de espectrometría.
Speaker A
Utilizando la ley de Lambert-Beer.
Speaker A
Vamos a hablar de la cinética de las enzimas.
Speaker A
La cinética de las enzimas atienden a la ley.
Speaker A
A una teoría que es totalmente válida.
Speaker A
Lleva un montón de años.
Speaker A
Sus autores estaríamos hablando a principios del siglo del siglo XX.
Speaker A
Y siguen siendo muy válidos a día de hoy.
Speaker A
De hecho, es la base de una disciplina bioquímica.
Speaker A
Como es la enzimología.
Speaker A
Entonces, para ello midieron cómo variaba la velocidad de la reacción frente a concentraciones crecientes de sustrato.
Speaker A
Respecto a la velocidad iniciales.
Speaker A
Entonces, observaron que la concentración de enzima se mantenía constante en el tiempo en todas las mediciones.
Speaker A
Y que siempre tenía que haber condiciones de saturación de sustrato.
Speaker A
Y se alcanzaba el estado de transición de la enzima.
Speaker A
En la cual el complejo enzima-sustrato se mantiene constante en el tiempo.
Speaker A
Dando lugar a una cinética de tipo hiperbólica.
Speaker A
Como la que observáis en la imagen.
Speaker A
De ahí, en esta gráfica, que es la gráfica de Michaelis-Menten.
Speaker A
Vemos que es una gráfica de tipo hipérbole.
Speaker A
Es una, de acuerdo.
Speaker A
Tiene forma hiperbólica.
Speaker A
Y vemos que en el primer tramo de la hipérbole se aprecia una recta que expresa la velocidad de reacción enzimática.
Speaker A
Aumentada proporcionalmente a cómo lo hace la concentración de sustrato.
Speaker A
Esto ocurre porque la concentración de enzima libre no combinada con el sustrato.
Speaker A
Era superior a la concentración del complejo enzima-sustrato.
Speaker A
Por lo tanto, uno de los principios de Michaelis-Menten.
Speaker A
Es que tiene que haber condiciones de saturación de sustrato.
Speaker A
Tiene que haber mucho más sustrato que enzima.
Speaker A
En el punto dos, vemos que la recta comienza a plegarse.
Speaker A
Lo que se asocia con la velocidad de la reacción enzimática que va a ir disminuyendo.
Speaker A
Porque cada vez queda menos enzima libre disponible para el sustrato.
Speaker A
Y luego llegamos al tercer tramo, finalmente, el tramo tres.
Speaker A
La velocidad de la reacción no aumenta, aunque sigamos aumentando la concentración de sustrato.
Speaker A
Alcanzándose así lo que llamamos la velocidad máxima de la reacción.
Speaker A
Y esto se debe a que no existe enzima libre para poder llevar a cabo el proceso de catálisis.
Speaker A
Porque está ocupado catalizando el sustrato y, por lo tanto, ya ha llegado el estado de transición.
Speaker A
Y es cuando la concentración de enzima-sustrato es constante en el tiempo.
Speaker A
Fijaros que de ahí también sale en la gráfica, sale la constante de Michaelis-Menten.
Speaker A
La constante de Michaelis-Menten, KM, como veis en la figura, representa la concentración de sustrato.
Speaker A
Al cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima.
Speaker A
Es muy útil determinar la constante de Michaelis porque nos puede hablar de la de cómo está funcionando nuestra enzima.
Speaker A
Y por lo tanto, también nos puede hablar de su afinidad.
Speaker A
Bueno, primero, es la única constante.
Speaker A
De la única constante que tiene magnitudes de concentración molar.
Speaker A
De acuerdo, y representa la inversa de la afinidad de una enzima por su sustrato.
Speaker A
¿Qué quiere decir eso? Que si la KM es baja, la afinidad es alta.
Speaker A
Si la KM es alta, la afinidad es baja.
Speaker A
También representa la concentración de sustrato mínima para que haya una catálisis significativa.
Speaker A
De acuerdo, y por lo tanto, lo también lo más importante.
Speaker A
Lo que he comentado antes, representa la concentración de sustrato.
Speaker A
Al cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima.
Speaker A
Es muy útil determinar la constante de Michaelis.
Speaker A
Porque nos puede hablar de la de cómo está funcionando nuestra enzima.
Speaker A
Y por lo tanto, también nos puede hablar de su afinidad.
Speaker A
Vamos a la inhibición.
Speaker A
La inhibición por acción de sustancias inhibitorias.
Speaker A
Existen sustancias que afectan a la actividad de una enzima.
Speaker A
Como conocidas como inhibidores.
Speaker A
Lo que hace un inhibidor es disminuir la velocidad de acción de una enzima.
Speaker A
Hay inhibidores que son de tipo irreversibles.
Speaker A
Con lo cual inutilizan la enzima.
Speaker A
Y hay inhibidores que son de tipo reversibles que además siguen los postulados de Michaelis-Menten.
Speaker A
Por lo tanto, dentro de los inhibidores reversibles.
Speaker A
Podemos encontrarnos la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva.
Speaker A
En la inhibición competitiva, el inhibidor se une a una sustancia muy similar al sustrato.
Speaker A
De hecho, suelen ser estados del análogo de la transición de la enzima.
Speaker A
O incluso puede ser a veces el propio producto.
Speaker A
O sustancias químicas que se asemejen mucho al producto o mucho al sustrato.
Speaker A
Por lo cual va a entrar en competición.
Speaker A
Esta unión, lo que os comentaba antes.
Speaker A
Seguirá postulados de Michaelis-Menten porque es un proceso reversible.
Speaker A
Las inhibiciones irreversibles, es importante saber que se va a inutilizar la enzima.
Speaker A
Y el inhibidor se va a unir de manera covalente a la enzima.
Speaker A
Y lo que va a pasar es que la enzima no se va a poder utilizar.
Speaker A
Ejemplos serían, eh, por ejemplo, ciertos tipos de antibióticos.
Speaker A
O, por ejemplo, la aspirina o, por ejemplo, veneno de serpientes.
Speaker A
Que inutilizan las enzimas dianas.
Speaker A
Vale, pero la inhibición reversible sigue los postulados de Michaelis-Menten.
Speaker A
Y utiliza interacciones siempre de tipo débil y no de tipo covalente.
Speaker A
Bueno, en cuanto a la inhibición reversible.
Speaker A
Lo que os comentaba, competitiva por un lado, que ya hemos hablado de ella.
Speaker A
Y ahora vamos a hablar de la no competitiva.
Speaker A
La inhibición no competitiva no impide la unión del complejo enzima-sustrato.
Speaker A
Pero sí que dificulta su catálisis.
Speaker A
Cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima, lo que he dicho antes, es un proceso irreversible.
Speaker A
Pero cuando se une de manera reversible, hablamos de una inhibición no competitiva.
Speaker A
De acuerdo.
Speaker A
Eh, luego en cuanto a la cinética, lo que tenemos que saber con un inhibidor competitivo.
Speaker A
Se va a unir a la enzima libre.
Speaker A
Y, por lo tanto, no se va a formar bien el complejo enzima-sustrato.
Speaker A
Y, por lo tanto, va a disminuir la velocidad de la reacción.
Speaker A
Un inhibidor competitivo se va a unir al complejo enzima-sustrato.
Speaker A
Con lo cual va a disminuir la velocidad de la enzima.
Speaker A
Y esto también puede afectar a su velocidad máxima.
Speaker A
Y a su KM.
Topics:metabolismoATPenzimascatabolismoanabolismofosforilaciónbiocatalizadoresholoenzimascentro activobiosíntesis
